Valkude keemiline koostis on üsna mitmekesine. Need sisaldavad palju keemilised ained. Vajalikud keemilised elemendid on aga olemas süsinik(51 - 55%), hapnikku(21 - 23%), lämmastik(16% - kõige püsivam väärtus), vesinik(6-7%) ja väävel(0,5 - 2%)

Valkude aminohappeline koostis.

Keemilise olemuselt on aminohapped karboksüülhapete derivaadid, milles α-positsioonis olev vesinikuaatom on asendatud aminorühmaga. . Looduslike valkude koostis sisaldab α-aminohappeid, mis erinevad α-süsiniku aatomi juures oleva radikaali struktuuri poolest.

H2N-CH-COOH

Aminohapete nomenklatuur. Aminohapetel on tavaliselt triviaalsed nimed. Valkudes ja peptiidides tähistatakse neid nende nime kolme esimese tähega. Näiteks valiin - võll, treoniin - tre jne.

Aminohapete klassifikatsioon. Aminohappeid klassifitseeritakse nende süsivesinikradikaali struktuuri ja aminohappe radikaali polaarsuse järgi. Radikaali struktuur ja aminohapete polaarsus määravad valgu molekulis tekkivate sidemete olemuse.

Vastavalt radikaali struktuurile eristatakse 7 aminohapete rühma:

• aminohapped, millel pole radikaali: glütsiin
• süsivesinikradikaaliga aminohapped: alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, proliin.
• aminohapped, mis sisaldavad radikaalis karboksüülrühma: glutamiin, asparagiinhape, glutamiin, asparagiin
• aminohapped, mis sisaldavad radikaalis aminorühma: lüsiin, arginiin
• aminohapped, mis sisaldavad radikaalis hüdroksüülrühma: seriin, treoniin, türosiin, hüdroksüproliin, hüdroksülüsiin
• aminohapped, mis sisaldavad radikaalis tiorühma: tsüsteiin, tsüstiin, metioniin
• heterotsüklilist radikaali sisaldavad aminohapped: gitidiin, trüptofaan

Vastavalt radikaali polaarsusele jagatakse aminohapped kahte rühma:

1. Mittepolaarsed (hüdrofoobsed) aminohapped: alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, trüptofaan, proliin, hüdroksüproliin, metioniin.

2. Polaarsed (hüdrofiilsed) aminohapped:

a) elektriliselt neutraalsed (laenguta) aminohapped: seriin, treoniin, tsüsteiin, asparagiin, glutamiin

b) happeline (negatiivselt laetud): glutamiinne, aparagiinne

c) aluselised (positiivselt laetud) aminohapped: lüsiin, arginiin, histidiin

Valgu molekulis on tugevad kovalentsed sidemed: peptiid-, disulfiid- ja haprad, mittekovalentsed sidemed: vesinik, ioonne, van der Waalsi side, hüdrofoobne.

Peptiid ühendused(- CO-NH -) on valkude peamine sidemete tüüp. Neid uuris esmakordselt A.Ya. Danilevski (1888). Peptiidsidemed tekivad ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja teise aminohappe α-aminorühma interaktsioonil. Peptiidside on konjugeeritud side, elektroni tihedus selles on nihkunud lämmastikult hapnikuks, mille tõttu see hõivab vahepealse positsiooni üksik- ja kaksiksideme vahel. Peptiidsideme pikkus on 0,132 nm. Aatomite pöörlemine ümber peptiidsideme on raskendatud, selles olevad O- ja H-aatomid on trans-asendis. Kõik peptiidsideme aatomid asuvad samal tasapinnal.

Peptiidsideme O- ja H-aatomid võivad lisaks moodustada vesiniksidemeid teise peptiidsidemega. Peptiidsidemed määravad aminohapete järjestuse valgu polüpeptiidahelas, st. moodustavad valgu esmase struktuuri. Peptiidsidemed on tugevad sidemed (katkestusenergia on umbes 95 kcal/mol). Peptiidsidemete lõhustamine toimub valgu keetmisel hapete, leeliste juuresolekul või peptidaasi ensüümide toimel.

Disulfiid ühendused(-S-S-) moodustavad kaks tsüsteiini molekuli osana valgu molekulist. Võimalikud ahelasisesed disulfiidsed "sillad" samas polüpeptiidahelas ja ahelatevahelised sidemed üksikute polüpeptiidahelate vahel. Näiteks hormooninsuliini molekulis esinevad mõlemad disulfiidsidemete variandid. Disulfiidsidemed määravad valgu molekuli ruumilise paigutuse, s.t. valkude tertsiaarne struktuur. Disulfiidsidemed katkevad teatud redutseerivate ainete toimel ja valkude denatureerimisel.

Vesiniksidemed tekivad vesinikuaatomi ja elektronegatiivse aatomi, tavaliselt hapniku vahel. Vesiniksidemed on ligikaudu 10 korda nõrgemad kui peptiidsidemed. Enamasti esinevad need erinevate peptiidsidemete H-aatomi ja O-aatomi vahel: kas need asuvad valgumolekulis tihedalt või erinevates polüpeptiidahelates. Suur hulk vesiniksidemeid fikseerib valkudes peamiselt sekundaarstruktuuri (α-heeliksi ja β-volditud struktuur), kuid osaleb ka tertsiaarsete ja kvaternaarsete valgustruktuuride moodustamises. Haprad vesiniksidemed purunevad kergesti valkude denatureerimisel.

Ioonsed sidemed moodustuvad valgusmolekulis olevate vastupidiselt laetud aminohapete vahel (positiivselt laetud lüsiin, arginiin, histidiin ning negatiivselt laetud glutamaat ja aspartaat). Ioonsed sidemed määravad valkude ruumilise paigutuse, s.t. moodustavad valkude tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid. Ioonsed sidemed katkevad denatureerimise käigus.

Van der Waalsi interaktsioonid - omamoodi sidemed, mis tekivad aatomite lühiajalise polarisatsiooni käigus.

Hüdrofoobsed sidemed tekivad mittepolaarsete (hüdrofoobsete) aminohapete radikaalide vahel polaarses lahustis (vees). Hüdrofoobsed radikaalid vajuvad valgumolekuli, muutes polüpeptiidahela ruumilist paigutust. Hüdrofoobsed interaktsioonid on entroopilise iseloomuga, annavad valgu molekulile stabiilsuse, moodustavad selle tertsiaarse ja kvaternaarse struktuuri.

Aminohapete struktuur

Aminohapped- heterofunktsionaalsed ühendid, mis tingimata sisaldavad kaks funktsionaalset rühma: aminorühm -NH2 ja karboksüülrühm -COOH, mis on seotud süsivesinikradikaaliga.

Lihtsaimate aminohapete üldvalemi saab kirjutada järgmiselt:

Kuna aminohapped sisaldavad kahte erinevat funktsionaalrühma, mis üksteist mõjutavad, erinevad iseloomulikud reaktsioonid karboksüülhapete ja amiinide omadest.

Aminohapete omadused

Aminorühm -NH2 määratleb aminohapete põhilised omadused, kuna see on võimeline siduma enda külge vesinikkatiooni doonor-aktseptormehhanismi abil tänu vaba elektronpaari olemasolule lämmastikuaatomi juures.

-COOH rühm (karboksüülrühm) määrab nende ühendite happelised omadused. Seetõttu on aminohapped amfoteersed orgaanilised ühendid.

Nad reageerivad leelistega nagu happed:

Tugevate hapetega nagu amiinalused:

Lisaks interakteerub aminohappe aminorühm selle karboksüülrühmaga, moodustades sisemise soola:

Aminohappemolekulide ionisatsioon sõltub keskkonna happelisest või aluselisest olemusest:

Kuna vesilahustes olevad aminohapped käituvad nagu tüüpilised amfoteersed ühendid, mängivad nad elusorganismides puhverainete rolli, mis säilitavad teatud vesinikioonide kontsentratsiooni.

Aminohapped on värvitud kristalsed ained, mis sulavad lagunedes temperatuuril üle 200 °C. Need lahustuvad vees ja ei lahustu eetris. Sõltuvalt R-radikaalist võivad need olla magusad, kibedad või maitsetud.

Aminohapped jagunevad loomulik(leitud elusorganismides) ja sünteetiline. Looduslike aminohapete hulgas (umbes 150) eristatakse proteinogeenseid aminohappeid (umbes 20), mis on osa valkudest. Need on L-kujulised. Ligikaudu pooled neist aminohapetest on asendamatu, sest neid ei sünteesita inimkehas. Asendamatud happed on valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, lüsiin, treoniin, tsüsteiin, metioniin, histidiin, trüptofaan. Need ained sisenevad inimkehasse koos toiduga. Kui nende kogus toidus on ebapiisav, on inimorganismi normaalne areng ja talitlus häiritud. Teatud haiguste korral ei suuda organism mõnda teist aminohapet sünteesida. Seega fenüülketonuuriaga türosiini ei sünteesita.

Aminohapete kõige olulisem omadus on võime tekib molekulaarne kondensatsioon koos vee vabanemisega Ja amiidrühma -NH-CO- moodustumine, Näiteks:

Sellise reaktsiooni tulemusena saadud makromolekulaarsed ühendid sisaldavad suur number amiidi fragmente ja sai seetõttu nime polüamiidid.

Nende hulka kuulub lisaks ülalmainitud sünteetilisele nailonkiule näiteks enant, mis tekib aminoenanthappe polükondensatsiooni käigus. Sünteetilised kiud sobivad aminohapete jaoks, mille molekulide otstes on amino- ja karboksüülrühmad.

α-aminohapete polüamiide ​​nimetatakse peptiidid. Sõltuvalt aminohappejääkide arvust eristatakse dipeptiide, tripeptiide ja polüpeptiide. Sellistes ühendites nimetatakse -NH-CO- rühmi peptiid.

Isomerism ja aminohapete nomenklatuur

Aminohapete isomeeria mille määrab süsinikahela erinev struktuur ja aminorühma asukoht, näiteks:

Levinud on ka aminohapete nimetused, milles on näidatud aminorühma asukoht Kreeka tähestiku tähed: α, β, γ jne. Seega võib 2-aminobutaanhapet nimetada ka α-aminohappeks:

Valkude biosünteesis elusorganismides osaleb 20 aminohapet.

Oravad

Oravad- Need on kõrgmolekulaarsed (molekulmass varieerub vahemikus 5-10 tuhat kuni 1 miljon või enam) looduslikud polümeerid, mille molekulid on üles ehitatud amiid- (peptiid-) sidemega ühendatud aminohappejääkidest.

Valkudeks nimetatakse ka valgud(Kreeka "protos" - esimene, oluline). Aminohappejääkide arv valgumolekulis on väga erinev ja ulatub mõnikord mitme tuhandeni. Igal valgul on oma aminohappejääkide järjestus.

Valgud täidavad mitmesugused bioloogilised funktsioonid: katalüütiline (ensüümid), reguleeriv (hormoonid), struktuurne (kollageen, fibroiin), motoorne (müosiin), transport (hemoglobiin, müoglobiin), kaitsev (immunoglobuliinid, interferoon), varu (kaseiin, albumiin, gliadiin) jt.

Teatud spetsiifiliste funktsioonide täitmine valkude poolt sõltub nende molekulide ruumilisest konfiguratsioonist, lisaks on rakule energeetiliselt ebasoodne hoida valke laiendatud kujul, ahela kujul, mistõttu polüpeptiidahelad volditakse, omandades. teatud kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon. Määrake 4 taset ruumiline korraldus valgud.

Valgud on biomembraanide alus, raku ja rakukomponentide kõige olulisem osa. Nad mängivad võtmerolli raku elus, moodustades justkui selle keemilise tegevuse materiaalse aluse.

Valkude erakordne omadus - iseorganiseerumise struktuur st selle võimet luua spontaanselt spetsiifiline, iseloomulik ainult antud valgule ruumiline struktuur. Põhimõtteliselt on kõik keha tegevused (areng, liikumine, erinevate funktsioonide täitmine ja palju muud) seotud valguliste ainetega. Ilma valkudeta on elu võimatu ette kujutada.

Valgud on kõige olulisemad komponent inimeste ja loomade toit, asendamatute aminohapete tarnija.

Valkude struktuur

Valkude ruumilises struktuuris suur tähtsus omab iseloomu radikaalid(jäägid) R- aminohappe molekulides. Mittepolaarsed radikaalid aminohapped asuvad tavaliselt valgu makromolekuli sees ja määravad hüdrofoobsed interaktsioonid; polaarsed radikaalid ionogeenseid (ioone moodustavaid) rühmi sisaldavad tavaliselt paiknevad valgu makromolekuli pinnal ja iseloomustavad elektrostaatilised (ioonsed) vastasmõjud. Polaarsed mitteioonsed radikaalid(sisaldavad näiteks alkoholi OH-rühmi, amiidrühmi) võivad paikneda nii valgumolekuli pinnal kui ka sees. Nad on seotud haridusega vesiniksidemed.

Valgu molekulides on a-aminohapped omavahel seotud peptiidsidemetega (-CO-NH-):

Sel viisil konstrueeritud polüpeptiidahelad või polüpeptiidahela üksikud lõigud võivad mõnel juhul olla täiendavalt omavahel ühendatud disulfiidsidemetega (-S-S-) või, nagu neid sageli nimetatakse, disulfiidsillad.

mängivad olulist rolli valkude struktuuris iooniline(sool) ja vesiniksidemed ja hüdrofoobne interaktsioon- veekeskkonnas leiduvate valgumolekulide hüdrofoobsete komponentide vahelised kontaktid. Kõik need sidemed on erineva tugevusega ja tagavad keeruka ja suure valgumolekuli moodustumise.

Vaatamata valkainete struktuuri ja funktsioonide erinevusele, kõigub nende elementaarne koostis veidi (% kuivmassist): süsinik - 51-53; hapnik - 21,5-23,5; lämmastik - 16,8-18,4; vesinik - 6,5-7,3; väävel - 0,3-2,5.

Mõned valgud sisaldavad väikeses koguses fosforit, seleeni ja muid elemente. Polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestust nimetatakse valgu primaarseks struktuuriks. Valgu molekul võib koosneda ühest või mitmest polüpeptiidahelast, millest igaüks sisaldab erinevat arvu aminohappejääke. Arvestades nende võimalike kombinatsioonide arvu, võib öelda, et valkude mitmekesisus on peaaegu piiramatu, kuid mitte kõiki neid looduses ei eksisteeri. Erinevat tüüpi valkude koguarv igat tüüpi elusorganismides on 10 11 -10 12 . Valkude jaoks, mille struktuur on äärmiselt keeruline, on lisaks primaarsetele rohkemgi kõrgel tasemel struktuurne organisatsioon: sekundaarsed, tertsiaarsed ja mõnikord kvaternaarsed struktuurid.

sekundaarne struktuur omab enamikku valkudest, kuid mitte alati kogu polüpeptiidahelas. Teatud sekundaarse struktuuriga polüpeptiidahelad võivad ruumis paikneda erinevalt.

Moodustamisel tertsiaarne struktuur, lisaks vesiniksidemetele mängivad olulist rolli ioonsed ja hüdrofoobsed vastasmõjud. Valgumolekuli "pakendi" olemuse järgi eristatakse globulaarseid ehk sfäärilisi ja fibrillaarseid ehk filamentseid valke.

Kerakujulistele valkudele on iseloomulikum α-spiraalne struktuur, spiraalid on kõverad, “volditud”. Makromolekulil on sfääriline kuju. Need lahustuvad vees ja soolalahustes, moodustades kolloidsed süsteemid. Enamik loomseid, taimseid ja mikroorganismide valke on globulaarsed valgud.

– valgu molekuli moodustava polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Aminohapete vaheline side on peptiid.

Kui valgu molekul koosneb ainult 10 aminohappejäägist, siis teoreetiliselt see arv valikuid valgu molekulid, mis erinevad aminohapete vaheldumise järjekorras - 1020. Omades 20 aminohapet, saate neid rohkem valmistada suur kogus erinevaid kombinatsioone. Inimese organismist on leitud umbes kümme tuhat erinevat valku, mis erinevad nii üksteisest kui ka teiste organismide valkudest.

Täpselt nii esmane struktuur valgumolekul määrab valgumolekulide omadused ja selle ruumilise konfiguratsiooni. Ainuüksi ühe aminohappe asendamine teisega polüpeptiidahelas viib valgu omaduste ja funktsioonide muutumiseni. Näiteks kuuenda glutamiini aminohappe asendamine valiiniga hemoglobiini β-subühikus toob kaasa asjaolu, et hemoglobiini molekul tervikuna ei suuda täita oma põhifunktsiooni - hapniku transporti; sellistel juhtudel tekib inimesel haigus – sirprakuline aneemia.

sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela järjestatud voltimine spiraaliks (näeb välja nagu venitatud vedru). Heeliksi pooli tugevdavad vesiniksidemed karboksüülrühmade ja aminorühmade vahel. Peaaegu kõik CO ja NH rühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. Need on nõrgemad kui peptiidsed, kuid korduvalt korrates annavad nad sellele konfiguratsioonile stabiilsuse ja jäikuse. Sekundaarse struktuuri tasemel on valgud: fibroiin (siid, võrk), keratiin (juuksed, küüned), kollageen (kõõlused).

Tertsiaarne struktuur- polüpeptiidahelate pakkimine gloobulitesse, mis tulenevad keemiliste sidemete (vesinik-, ioon-, disulfiid) tekkimisest ja hüdrofoobsete interaktsioonide loomisest aminohappejääkide radikaalide vahel. Peamist rolli tertsiaarse struktuuri moodustamisel mängivad hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid.

Vesilahustes kipuvad hüdrofoobsed radikaalid vee eest peitu pugema, rühmitudes gloobuli sees, hüdrofiilsed radikaalid aga hüdratatsiooni (koostoime veedipoolidega) tulemusena molekuli pinnale. Mõnedes valkudes stabiliseeritakse tertsiaarne struktuur kovalentsete disulfiidsidemetega, mis moodustuvad kahe tsüsteiinijäägi väävliaatomite vahel. Tertsiaarse struktuuri tasemel on ensüümid, antikehad, mõned hormoonid.

Kvaternaarne struktuur iseloomulik kompleksvalkudele, mille molekulid moodustavad kaks või enam gloobulit. Alamühikuid hoiavad molekulis ioonsed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised interaktsioonid. Mõnikord tekivad kvaternaarse struktuuri moodustumisel subühikute vahel disulfiidsidemed. Enim uuritud kvaternaarse struktuuriga valk on hemoglobiin. See moodustub kahest α-subühikust (141 aminohappejääki) ja kahest β-subühikust (146 aminohappejääki). Iga subühik on seotud rauda sisaldava heemimolekuliga.

Kui valkude ruumiline konformatsioon mingil põhjusel normaalsest hälbib, ei saa valk oma funktsioone täita. Näiteks "hullu lehma tõve" (spongiformse entsefalopaatia) põhjus on prioonide, närvirakkude pinnavalkude, ebanormaalne konformatsioon.

Fibrillaarsetele valkudele on iseloomulikum filamentne struktuur. Tavaliselt nad ei lahustu vees. Fibrillaarsed valgud täidavad tavaliselt struktuuri moodustavaid funktsioone. Nende omadused (tugevus, venitusvõime) sõltuvad polüpeptiidahelate pakendamise viisist. Fibrillaarsete valkude näide on müosiin, keratiin. Mõnel juhul moodustavad üksikud valgu subühikud vesiniksidemete, elektrostaatiliste ja muude interaktsioonide abil kompleksseid ansambleid. Sel juhul moodustub valkude kvaternaarne struktuur.

Vere hemoglobiin on kvaternaarse struktuuriga valgu näide. Ainult sellise struktuuriga täidab ta oma ülesandeid - seob hapnikku ja transpordib seda kudedesse ja organitesse. Siiski tuleb märkida, et esmane struktuur mängib kõrgemate valgustruktuuride organiseerimisel erakordset rolli.

Valkude klassifikatsioon

Valkude klassifikatsioone on mitu:

Vastavalt raskusastmele (lihtne ja keeruline).

Molekulide kuju järgi (globulaarsed ja fibrillaarsed valgud).

Lahustuvuse järgi üksikutes lahustites (vees lahustuv, lahustub lahjendatud soolalahustes - albumiinid, alkoholis lahustuv - proamiinid, lahustub lahjendatud leelistes ja hapetes - gluteliinid).

Vastavalt täidetavatele funktsioonidele (näiteks säilitusvalgud, skelett jne).

Valkude omadused

Oravad - amfoteersed elektrolüüdid. Söötme teatud pH väärtusel (seda nimetatakse isoelektriliseks punktiks) on positiivsete ja negatiivsete laengute arv valgumolekulis sama. See on valgu üks peamisi omadusi. Valgud on sel hetkel elektriliselt neutraalsed ja nende lahustuvus vees on madalaim. Valkude võimet vähendada lahustuvust, kui nende molekulid muutuvad elektriliselt neutraalseks, kasutatakse lahustest eraldamiseks näiteks valguproduktide saamise tehnoloogias.

Niisutus. Hüdratsiooniprotsess tähendab vee sidumist valkudega, samal ajal kui neil on hüdrofiilsed omadused: nad paisuvad, nende mass ja maht suurenevad. Üksikute valkude turse sõltub ainult nende struktuurist. Kompositsioonis olevad ja valgu makromolekuli pinnal asuvad hüdrofiilsed amiid- (-CO-NH-, peptiidside), amiini- (-NH 2) ja karboksüülrühmad (-COOH) tõmbavad ligi veemolekule, orienteerides need pinnal rangelt. molekulist. Valgugloobuleid ümbritsev hüdratatsioon (vesi) takistab agregatsiooni ja settimist ning aitab seega kaasa valgulahuste stabiilsusele. Isoelektrilises punktis on valkudel kõige väiksem võime vett siduda, valgumolekule ümbritsev hüdratatsioonikiht hävib, mistõttu need ühinevad, moodustades suuri agregaate. Valgumolekulide agregatsioon toimub ka nende dehüdratsioonil mõne orgaanilise lahusti, näiteks etüülalkoholi abil. See viib valkude sadenemiseni. Kui söötme pH muutub, valgu makromolekul laetakse ja selle hüdratatsioonivõime muutub.

Piiratud turse korral moodustavad kontsentreeritud valgulahused keerukaid süsteeme, mida nimetatakse tarretis. Tarretised ei ole vedelad, elastsed, neil on plastilisus, teatud mehaaniline tugevus ja nad suudavad säilitada oma kuju. Globulaarsed valgud võivad olla täielikult hüdreeritud, lahustuda vees (näiteks piimavalgud), moodustades madala kontsentratsiooniga lahuseid. Valkude hüdrofiilsed omadused, st nende võime paisuda, moodustada tarretisi, stabiliseerida suspensioone, emulsioone ja vahtu, on bioloogias ja Toidutööstus. Väga liikuv tarretis, mis on ehitatud peamiselt valgu molekulidest, on tsütoplasma – nisutainast eraldatud toorgluteen; see sisaldab kuni 65% vett.

Mitmesugune hüdrofiilsus gluteenvalgud - üks tunnuseid, mis iseloomustavad nisutera ja sellest saadava jahu (nn tugev ja nõrk nisu) kvaliteeti. Teravilja ja jahuvalkude hüdrofiilsus mängib olulist rolli teravilja säilitamisel ja töötlemisel, küpsetamisel. Pagaritööstuses saadav tainas on vees paisunud valk, tärkliseterasid sisaldav kontsentreeritud tarretis.

Valkude denatureerimine. Väliste tegurite (temperatuur, mehaaniline toime, keemiliste ainete toime ja mitmed muud tegurid) mõjul toimub denatureerimise käigus muutus valgu makromolekuli sekundaarses, tertsiaarses ja kvaternaarses struktuuris, s.t selle natiivses struktuuris. ruumiline struktuur. Esmane struktuur ja seega keemiline koostis valgud ei muutu. Füüsikalised omadused muutuvad: lahustuvus väheneb, hüdratatsioonivõime, bioloogiline aktiivsus kaob. Valgu makromolekuli kuju muutub, toimub agregatsioon. Samal ajal suureneb mõnede keemiliste rühmade aktiivsus, soodustatakse proteolüütiliste ensüümide toimet valkudele ja sellest tulenevalt on see kergemini hüdrolüüsitav.

Toidutehnoloogias on eriti praktiline tähtsus valkude termiline denatureerimine, mille aste sõltub temperatuurist, kuumutamise kestusest ja niiskusest. Seda tuleb toidutoorme, pooltoodete ja mõnikord ka valmistoodete kuumtöötlemise režiimide väljatöötamisel meeles pidada. Termilise denatureerimise protsessid mängivad erilist rolli taimse tooraine blanšeerimisel, teravilja kuivatamisel, leiva küpsetamisel ja pasta valmistamisel. Valkude denaturatsiooni võib põhjustada ka mehaaniline toime (surve, hõõrumine, raputamine, ultraheli). Lõpuks viib keemiliste reaktiivide (happed, leelised, alkohol, atsetoon) toime valkude denatureerumiseni. Kõiki neid tehnikaid kasutatakse laialdaselt toidu- ja biotehnoloogias.

Vahutamine. Vahustamise protsessi all mõistetakse valkude võimet moodustada kõrgelt kontsentreeritud vedelgaasisüsteeme, mida nimetatakse vahtudeks. Vahu stabiilsus, milles valk on puhumisaine, ei sõltu ainult selle olemusest ja kontsentratsioonist, vaid ka temperatuurist. Valke kui vahutamisaineid kasutatakse laialdaselt kondiitritööstuses (vahukomm, vahukomm, suflee). Vahu struktuur sisaldab leiba ja see mõjutab selle maitset.

Valgu molekulid mitmete tegurite mõjul võivad kollaps või suhelda teiste ainetega uute toodete tekkega. Toiduainetööstuse jaoks võib eristada kahte olulist protsessi:

1) valkude hüdrolüüs ensüümide toimel;

2) valkude või aminohapete aminorühmade vastastikmõju redutseerivate suhkrute karbonüülrühmadega.

Valkude hüdrolüütilist lõhustamist katalüüsivate proteaasiensüümide mõjul lagunevad viimased lihtsamateks produktideks (polü- ja dipeptiidideks) ning lõpuks aminohapeteks. Valgu hüdrolüüsi kiirus sõltub selle koostisest, molekulaarstruktuurist, ensüümi aktiivsusest ja tingimustest.

Valkude hüdrolüüs. Hüdrolüüsireaktsioon aminohapete moodustumisega üldine vaade võib kirjutada nii:

Põlemine. Valgud põlevad koos lämmastiku, süsihappegaasi ja vee, aga ka mõne muu aine moodustumisega. Põlemisega kaasneb põlenud sulgedele iseloomulik lõhn.

Värvireaktsioonid. Valgu kvalitatiivseks määramiseks kasutatakse järgmisi reaktsioone:

1. Denatureerimine- valgu loomuliku struktuuri rikkumise protsess (sekundaarse, tertsiaarse, kvaternaarse struktuuri hävitamine).

2. Hüdrolüüs- primaarstruktuuri hävitamine happelises või leeliselises lahuses koos aminohapete moodustumisega.

3.Valkude kvalitatiivsed reaktsioonid:

· biureet;

Biureetne reaktsioon- violetne värvus vase (II) soolade toimel leeliselises lahuses. Sellise reaktsiooni tekitavad kõik peptiidsidet sisaldavad ühendid, milles valkude nõrgalt aluselised lahused interakteeruvad vasksulfaadi (II) lahusega, moodustades Cu 2+ ioonide ja polüpeptiidide vahel kompleksühendeid. Reaktsiooniga kaasneb violetse-sinise värvuse ilmumine.

· ksantoproteiin;

ksantoproteiini reaktsioon- kollase värvuse ilmumine kontsentreeritud lämmastikhappe toimel aromaatseid aminohappejääke (fenüülalaniin, türosiin) sisaldavatele valkudele, mille puhul valgu molekulis on aromaatsete ja heteroaatomiliste tsüklite vastastikmõju kontsentreeritud lämmastikhape millega kaasneb kollase värvuse ilmumine.

· reaktsioon väävli määramiseks valkudes.

Tsüsteiini reaktsioon(väävlit sisaldavate valkude jaoks) - plii (II) atsetaadiga valgulahuse keetmine musta värviga.

Võrdlusmaterjal testi sooritamiseks:

Mendelejevi tabel

Lahustuvuse tabel

Aminohapped on omavahel seotud peptiidside moodustavad pikki hargnemata polüpeptiidahelaid. Peptiidside tekib siis, kui ühe aminohappe karboksüülrühm ja teise aminohappe aminorühm interakteeruvad vee vabanemisega:

Peptiidsidemed tekivad ainult amino- ja karboksüülrühmade koosmõjul, mis sisalduvad tingimata valgumolekuli ühisosas.Polüpeptiidid sisaldavad kümneid, sadu ja tuhandeid aminohappejääke.Igas polüpeptiidis on aminohappejäägid, mis on paigutatud rangelt DNA molekulides kodeeritud järjestus.

Lisaks peptiidile leidub ka valke disulfiidsidemed, mis on samuti kovalentsed.Selliste sidemete moodustumisel osaleb ainult aminohape tsüsteiin.Tsüsteiiniradikaal sisaldab SH-rühma, mille tõttu saavad tsüsteiini molekulid üksteisega ühendust võtta:

Kahe väävliaatomi vahel tekib disulfiidside, mille abil on ühendatud kaks tsüsteiini molekuli jääki.

Valgumolekulides tekib polüpeptiidide osaks olevate tsüsteiinijääkide vahel disulfiidside.

Disulfiidside võib ühendada ka tsüsteiinijääke, mis asuvad erinevates polüpeptiidides, kuid ruumiliselt lähedal.

Valgumolekulid võivad koos kovalentsete sidemetega sisaldada ka nõrku mittekovalentseid sidemeid, mille hulka kuuluvad vesinik, ioonne Need keemilised sidemed võivad tekkida sama polüpeptiidi erinevates osades paiknevate ja ruumiliselt külgnevate aminohappejääkide vahel. Selle tulemusena on valgumolekul teatud ruumilise kujuga mahuline, kolmemõõtmeline moodustis.

Esmane struktuur. See on aminohapete järjestus polüpeptiidahelates, mis on fikseeritud tugevate peptiidsidemetega.

sekundaarne struktuur. Kirjeldab polüpeptiidahelate ruumilist kuju, mis on fikseeritud disulfiid- ja erinevate mittekovalentsete sidemetega.

Tertsiaarne struktuur. See peegeldab sekundaarstruktuuri ruumilist kuju, mida stabiliseerivad nõrgad mittekovalentsed ja ka disulfiidsidemed, mistõttu on see kõige ebastabiilsem struktuur.

Kvaternaarne struktuur. Ainult mõned valgud omavad Kompleksne supramolekulaarne moodustis, mis koosneb mitmest valgust, millel on oma primaarne, sekundaarne ja tertsiaarne struktuur. Iga valku, mis on osa kvaternaarsest struktuurist, nimetatakse subühikuks. Subühikute ühinemine kvaternaarseks struktuuriks viib selle tekkeni. uuest bioloogilisest omadusest, mis vabades allüksustes puudub.Alamühikud ühendatakse nõrkade mittekovalentsete sidemete tõttu kvaternaarseks struktuuriks, mistõttu kvaternaarne struktuur on ebastabiilne ja dissotsieerub kergesti subühikuteks.

4. Valkude amfoteersus.

Valkude amfoteersus (nii happeliste kui ka aluseliste omaduste olemasolu molekulides) tuleneb vabade karboksüülrühmade (happerühmad) ja aminorühmade (aluselised rühmad) olemasolust nende molekulides. Happelises keskkonnas (pH< 7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:

Seetõttu on valgud happelises keskkonnas aluselised (leeliselised) ja katioonsel kujul (nende molekulid on positiivselt laetud).

Aluselises keskkonnas (pH > 7) on ülekaalus hüdroksüülioonid (OH-), vesinikioone on vähe. Nendes tingimustes toimub karboksüülrühmade dissotsiatsioon kergesti, aminorühmade protoneerimist praktiliselt ei toimu:

Seetõttu on leeliselises keskkonnas valkudel happelised omadused ja need on anioonsel kujul (nende molekulid on negatiivselt laetud).

Teatud happesuse juures võib valgumolekulis olla aga sama arv dissotsieerunud karboksüülrühmi (-COO-) ja protoneeritud aminorühmi (-NH3+). Sellisel valgu molekulil pole laengut ja see on neutraalne.

PH väärtust, mille juures valgumolekulid on neutraalsed, nimetatakse isoelektriline punkt pI väärtus sõltub valgu molekulis karboksüülrühma sisaldavate aminohapete (monoaminodikarboksüülhapped) ja radikaalis aminorühma sisaldavate aminohapete (diaminomonokarboksüülhapped) suhtest. Kui proteiinis, millel on täiendav karboksüülrühm, siis on isoelektrilise punkti väärtus happelises keskkonnas (pI< 7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде. По значению рI можно установить заряд белка, находящегося в растворе с известным рН. Если рН раствора больше величины изоэлектрической точки, молекулы белка имеют отрицательный заряд.

Järelikult muutub happesuse suurenemise või vähenemisega valgumolekulide laeng, mis mõjutab valgu omadusi, sealhulgas funktsionaalset aktiivsust.

5. Valkude lahustuvus.

Valgud lahustuvad vees hästi ja nende omadused on sarnased kolloidlahustega.

Valgulahuste kõrge stabiilsuse tagavad stabiilsustegurid. Üks neist on laengu olemasolu valgu molekulides.

Ühel rangelt määratletud pH väärtusel, mis on võrdne isoelektrilise punktiga, on valk neutraalne, kõigi teiste pH väärtuste korral on valgumolekulidel mingi laeng. Laengu olemasolu tõttu tõrjuvad valgumolekulid kokkupõrgete käigus üksteist ning nende seostumist suuremateks osakesteks ei toimu.

Valgulahuste stabiilsuse teine ​​tegur on hüdraadi (vee) kesta olemasolu valgumolekulides. Hüdratsioonikesta moodustumine on tingitud asjaolust, et valgumolekuli sees paiknevad tavaliselt mitmesugused mittepolaarsed (hüdrofoobsed) rühmad ja polaarsed (hüdrofiilsed) rühmad (-COOH, -NH2, -OH, -SH, peptiidsidemed) CO-NH-) asuvad valgumolekuli pinnal.molekulid. Nende polaarsete rühmade külge kinnituvad veemolekulid, mille tulemusena ümbritseb valgumolekuli orienteeritud veemolekulide kiht.

6. Valgu väljasoolamine ja denatureerimine.

Väljasoolamine on valgu sadestumine vett eemaldavate ainete toimel, mille hulka kuuluvad ennekõike soolad (Na2SO4, (NH4)2SO4 jne). Soolaioonid, nagu valgud, seovad hästi ka vett. Kõrgete kontsentratsioonide korral on soolade madala molekulmassi tõttu nende ioonide arv valgu makromolekulidega võrreldes tohutu. Selle tulemusena seostub suurem osa veest soolaioonidega, mis toob kaasa valkude hüdratatsioonikestade olulise vähenemise, nende lahustuvuse ja sadestumise vähenemise.

Väljasoolamine on kõige tõhusam, kui pH on võrdne sadestunud valgu isoelektrilise punktiga. Sel juhul ei kaota valk mitte ainult oma hüdratatsioonikestat, vaid ka laengut, mis viib selle täieliku sadestumiseni.

Väljasoolamine on pöörduv protsess. Veetustava aine eemaldamisel või vee lisamisel valgu sade lahustub ja moodustub täielik valgulahus.

Valkude denatureerimine- valgu molekuli natiivse konformatsiooni muutus erinevate destabiliseerivate tegurite mõjul. Denaturatsioon on kas pöörduv või pöördumatu.

Denaturatsiooniga kaasneb tavaliselt valgu sadestumine. Denaturatsiooni põhjustavad füüsikalised ja keemilised tegurid. füüsikalised tegurid on: kuumutamine (üle 50-60 °C), erinevat tüüpi kiirgus (ultraviolett ja ioniseeriv kiirgus), ultraheli, vibratsioon. Keemiliste tegurite hulka kuuluvad: tugevad happed ja leelised, soolad raskemetallid, mõned orgaanilised happed (trikloroäädik- ja sulfosalitsüülhape). Nende tegurite mõjul katkevad valgumolekulides mitmesugused mittepeptiidsidemed, mis põhjustab kõrgemate (v.a primaarsete) struktuuride hävimise ja valgumolekulide ülemineku uuele ruumilisele vormile. Selline konformatsiooni muutus viib nende bioloogilise aktiivsuse kadumiseni valkude poolt.

Renaturatsioon on denaturatsiooni vastupidine protsess, mille käigus valgud naasevad oma loomulikku struktuuri.

7. Valkude klassifikatsioon

• Keemilise koostise järgi: lihtsad (valgud) -aminohapped, albumiinid, globuliinid, histoonid jne.

Kompleks (valgud) - kromoproteiinid, nukleoproteiinid.

• Vastavalt proteesirühma struktuurile: fosfoproteiinid (proteesirühmana fosforhape

Nukleoproteiinid (sisaldavad nukleiinhapet)

Glükoproteiinid (sod.carbohydrate)

Lipoproteiinid (sad lipiid)

• Ruumilise orientatsiooni järgi: kerakujulised (palli kujul) - vereplasma albumiinid ja globuliinid

Fibrillaarne (molekulid on piklikud) -kollageen

8. Ensüümide struktuur. Ensümaatilise katalüüsi etapid

Ensüümid on spetsiaalsed valgud, mis katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Aktiivne sait on ensüümi molekuli osa, kus toimub katalüüs. See moodustub valgu tertsiaarsete struktuuride tasemel. Sellel on 2 kohta - absorptsioon - vastab reageerivate ühendite struktuurile (seetõttu on substraadid kergemini kinnituvad) ja katalüütiline - viib ensümaatilise reaktsiooni otse läbi

1- substraadi kinnitumine aktiivtsentri neeldumiskohale nõrkade sidemete tõttu - moodustub ebastabiilne substraadi-ensüümi kompleks

2- Katalüütilise keskuse osalusel toimuvad mitmesugused reaktsioonid suure kiirusega

3- Produkti eraldamine reaktsioonisaaduse aktiivsest saidist

9. Ensüümi spetsiifilisus

Kahte tüüpi spetsiifilisus

Toime spetsiifilisus - ensüümi võime katalüüsida rangelt määratletud tüüpi keemilisi reaktsioone

Näide: glükoos-6-fosfaat läheb glükoosiks koos fosfaatrühma elimineerimisega, ainult fosfataasi toimel

Glükoos-6-fosfaat muudetakse glükoos-1-fosfaadiks ainult mutaasi toimel

Glükoos-6-fosfaadist fruktoos-6-fosfaadiks ainult isomeraasi abil

Substraadi spetsiifilisus - ensüümi võime toimida ainult teatud substraatidele, st ensüüm katalüüsib AINULT ÜHE substraadi muundumist

Näide absoluutsest substraadi spetsiifilisusest: arginiin on arginaasi ensüümi ainus substraat. (Arginaas pigistab aminohappest karbamiidi ära)

Suhtelise substraadi spetsiifilisuse näide – ensüüm pepsiin lõhustab peptiidsidemeid mis tahes struktuuriga valkudes

Substraadi spetsiifilisus sõltub ensüümi adsorptsioonikoha struktuurist

10) ENSÜMATIIVSE KATALÜÜSI KINETIKA

Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub oluliselt paljudest teguritest. Nende hulka kuuluvad ensümaatilises katalüüsis osalejate kontsentratsioonid (ensüüm ja substraat) ning keskkonnatingimused, milles ensümaatiline reaktsioon kulgeb (temperatuur, pH, inhibiitorite ja aktivaatorite olemasolu).

Originaal võetud kaenogenees

III teema
VALGUD

Valgud ehk valgud on tohutud molekulid, mida leidub kõigis kaasaegsetes elusorganismides. Mõistet "valk" (albumiin) on kasutatud alates 18. sajandist ja see viitab valguga sarnastele ainetele. kana muna. Mõiste "valk" (kreeka keelest πρώτειος, "esmane") pakkus 1838. aastal välja Jöns Jakob Berzelius, tuntud ka kui terminite "isomeeria", "allotroopia", "katalüüs", "orgaaniline keemia" (Vickery) autor. , 1950). Vene keeles on “valk” ja “valk” sünonüümid.
Berzelius pidas silmas, et "valgud" on elusorganismide ühed peamised ehitusplokid, ja tal oli täiesti õigus. Tähenduslikult on "valk" kindlasti täpsem kui "valk", kuid ajalooliselt juhtus nii, et vene teaduskeeles kasutatakse "valku" palju sagedamini ja me järgime seda.

Valgud kuuluvad polümeerid st molekulid, mis koosnevad paljudest sarnastest (kuid mitte tingimata identsetest) ühikutest - monomeerid. Pildil on kaks näidet juhuslikult valitud lihtsatest polümeeridest, millel pole valkudega mingit pistmist. Need süsivesinikud on polüetüleen ja polüstüreen.

Kõikide valkude monomeerid on alfa-aminohapped st need aminohapped, milles aminorühm ja karboksüülrühm on seotud sama süsinikuaatomiga. Siin on nende üldine valem. R (radikaal) - nagu alati, molekuli muutuv osa.

Tuletame meelde, et aminorühm ja karboksüülrühm, mis definitsiooni järgi esinevad igas aminohappes, ioniseeritakse vesilahuses. Siin on alfa-aminohape näidatud kahes versioonis: vasakul - standardvaade, paremal - tsvitterioon, kus karboksüülrühm kaotas prootoni ja aminorühm, vastupidi, omandas selle. Samal ajal võite pöörata tähelepanu asjaolule, et tsvitteriooni negatiivne laeng on tegelikult delokaliseeritud ("määrdunud") karboksüülrühma kahe hapnikuaatomi vahel ega ole ühega neist rangelt seotud.
Miks nimetatakse alfa-aminohappeid "alfaks" ja mis on kreeka tähtedel sellega pistmist? Selle mõistmiseks vaatame seda valemit lähemalt:

Süsinikuaatomid, mis moodustavad aminohappe, on tavaliselt tähistatud järjekorras kreeka tähtedega, alates karboksüülrühmast (see ei loe ennast). Seega esimene süsinikuaatom pärast karboksüülrühma on alfa-aatom, teine ​​on beeta-aatom, kolmas on gamma-aatom jne. Aminohapped klassifitseeritakse selle järgi, millise süsinikuaatomiga aminorühm on seotud: alfa-aminohapped esimesega, beeta-aminohapped teisega ja nii edasi. Valkude koostis, nagu juba mainitud, sisaldab ainult alfa-aminohappeid. Kuid pildil on meil antud juhul gamma-aminohape. Täpsemalt nimetatakse seda ühendit gamma-aminovõihappeks (GABA) ja see esineb osades elusorganismides esiteks ainevahetuse vaheproduktina ja teiseks neurotransmitterina – signaalainena, mis edastab ergastuse ühest närvirakust teise. Loomulikult ei sisaldu GABA üheski valgu koostises.

Siin on lihtne näide sellest, kuidas alfa-aminohapped ühinevad valgu moodustamiseks. Ühe aminohappe karboksüülrühmast lõhustatakse -OH, teise aminohappe aminorühmast -H, neist moodustub vesi (H-O-H) ja aminohappejäägid on ühendatud vabade valentsidega sidemega nn. peptiid. Peptiidsidemetega ühendatud aminohapete ahelat nimetatakse peptiid. See on laiem mõiste kui valk; teisisõnu, kõik valgud on peptiidid, kuid mitte kõik peptiidid on valgud.

Siin näeme ilusamat ja üksikasjalikumat diagrammi, mis kujutab aga absoluutselt sama asja. Selgitame välja. Esiteks, pärast peptiidsideme sulgemist saadud uues molekulis moodustub see peptiidrühm-CO-NH-. Teiseks on mõlemad aminohapped nüüd näidatud ioniseeritud kujul - nagu me juba teame, on see tõenäoliselt tõsi, kuigi see pole meie jaoks praegu põhimõttelise tähtsusega. Kolmandaks, aminohapete radikaalid - R1 ja R2 - võivad üldiselt loomulikult olla erinevad. Ja neljandaks, peptiidi moodustumise reaktsioon on siin näidatud mõlemas suunas kulgevana, see tähendab pöörduvana. Tõepoolest, peptiide saab kas sünteesida või jagada tagasi üksikuteks aminohapeteks.
Lühikesi peptiide nimetatakse kas aminohappejääkide arvu järgi (dipeptiid, tripeptiid, tetrapeptiid...) või lihtsalt oligopeptiidid.

Valgud sisaldavad 20 standardset aminohapet. Lihtsamad neist on glütsiin ja alaniin. Glütsiinis on radikaal lihtsalt vesinikuaatom, alaniinis aga metüülrühm. Aminohappeid, millest valgud moodustavad, nimetatakse proteinogeenne.
Erudeeritud lugejatele lisame, et mittestandardsed aminohapped (selenotsüsteiin, pürrolüsiin, hüdroksülüsiin, hüdroksüproliin) on kuidagi standardsete derivaadid ega paku meile veel huvi. Meie ülesanne on mõista põhitõdesid.

Nii näeb välja glütsiinist ja alaniinist dipeptiidi moodustumine. Pange tähele, et see on vaid üks kahest võimalikust valikust. Siin osalevad peptiidsideme loomisel glütsiini karboksüülrühm ja alaniini aminorühm. See võib olla ka vastupidi ja siis oleks see erinev dipeptiid.

Veel kolm aminohapet, mille süsivesinikradikaalid on keerulisemad kui alaniini omad. Näeme, et leutsiin ja isoleutsiin on isomeerid, need erinevad ainult ühe metüülrühma asukoha poolest.

Kaks aminohapet, mille radikaalis on aromaatne tuum: fenüülalaniin ja türosiin. Nool näitab, et türosiin on fenüülalaniini biokeemiline derivaat. Fenüülalaniinis on radikaaliks puhtalt süsivesinik, türosiinis on ka alkoholirühm.

Veel kaks huvitavat aminohapet on seriin ja tsüsteiin. Seriinil on hüdroksüülrühm, see tähendab, teisisõnu, selles on alkoholiradikaal. Tsüsteiinis on sulfhüdrüülrühm -SH, mida me pole varem näinud. Väävli (S) valents on siin 2.

Vaatame nüüd seda molekuli. Selline valem võis värske inimese ehmatada, kuid nüüd on meil juba piisavalt teadmisi, et eristada selles funktsionaalrühmi ja öelda: see on alaniini, türosiini ja tsüsteiini jääkidest koosnev tripeptiid. Selle otstes on ootuspäraselt vabad amino- ja karboksüülrühmad (tegelikult on need lahuses ioniseeritud). Lühiduse mõttes nimetatakse vaba aminorühmaga peptiidi lõppu alati kui N-ots ja ots vaba karboksüülrühmaga - C-ots.

Kõik seni loetletud proteinogeensed aminohapped on neutraalne(nagu pildil näiteks valiin). See tähendab, et lahuses on sellisel aminohappel nulllaeng: karboksüülrühm ja aminorühm, olles mõlemad ioniseeritud, kompenseerivad üksteist ja teisi laetud rühmi pole. Tegelikult ei ole sellise aminohappe laeng alati rangelt null, vaid ainult lahuse teatud happesuse juures, kuid me võtame nüüd ideaalse juhtumi.

Olemas negatiivselt laetud aminohapped, mille radikaalis on karboksüülrühm. Meie ees on kaks sellist aminohapet - aspartaat ja glutamaat. Need erinevad tegelikult ainult ühe süsinikuaatomi poolest radikaaliahelas.
Märge. Biokeemias kasutatakse hapete ja nende soolade nimetusi väga sageli sünonüümidena: lahuses, dissotsieerunud kujul on need siiani eristamatud. Näiteks aspartaat on tegelikult asparagiinhappe sool ja glutamaat on glutamiinhappe sool, kuid "glutamiinhape" ja "glutamaat" on tegelikult sama asi; viimast nime eelistatakse lihtsalt lühiduse pärast. Fakt on see, et sool pole sisuliselt midagi muud kui hape, milles prootoni asemel on mis tahes muu katioon. Kui selline molekul on ioniseeritud ja sellel pole üldse katioone, siis tavaliselt jäetakse ka vastava soola nimetus maha. Täpselt seda näeme aspartaadi ja glutamaadi näitel.

Asparagiin- ja glutamiinhape ioniseerimata kujul. Nüüd on need happed, kuid mugavuse huvides võib neid siiski nimetada aspartaadiks ja glutamaadiks.
Glutamaat pole huvitav mitte ainult seetõttu, et see on osa valkudest, vaid ka seetõttu, et see on väga oluline ja laialt levinud neurotransmitter, st aine, mis edastab signaale. närvisüsteem. Lisaks on meie maitsepungad tundlikud glutamaadi suhtes ja seda lisatakse sageli toidule, nii happe kujul ( toidulisand E620) ja naatriumsoola kujul (toidulisand E621).

Näide positiivselt laetud aminohapped - lüsiin (ioniseeritud ja standardvorm). Siin, nagu näeme, on radikaalis aminorühm, mis käitub nagu aminorühm ja nii see peakski – omandab prootoni.

Arginiin on positiivselt laetud aminohape, mille radikaali kuulub üsna eksootiline guanidiinirühm (seda me kusagilt mujalt ei leia). Positiivne laeng arginiini radikaalis on delokaliseeritud kahe lämmastikuaatomi vahel, mistõttu selle elektrostaatiline toime on efektiivsem kui lüsiini sama laengu oma; Jämedalt öeldes tõmbab see usaldusväärsemalt "miinust". Pange tähele ka seda, et parempoolsel pildil on süsinikuaatomid järjekorras ja kreeka tähtedega märgistatud; sel juhul on guanidiinirühm seotud epsiloni aatomiga.

Kokkuvõtteks võime jagada meile teadaolevad aminohapped radikaalide tüübi järgi nelja rühma:
● Neutraalne hüdrofoobne (alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin).
● Neutraalne hüdrofiilne (seriin, tsüsteiin, türosiin).
● Negatiivselt laetud (aspartaat, glutamaat).
● Positiivselt laetud (lüsiin, arginiin).
Erilise positsiooni hõivab kõigist võimalikest aminohapetest kõige lihtsam - glütsiin, millel on radikaali asemel vesinikuaatom.

Ilmselt mõjutavad radikaalide omadused tugevalt peptiidahela käitumist lahuses.

Vaatame tüüpilise peptiidi diagrammi, mis antud juhul koosneb vaid viiest aminohappest. Tuleb märkida, et see on väga väike. Nimetatakse pikki peptiide, millel on palju kümneid aminohappejääke (alates 50 või enama). polüpeptiidid. Kõik valgud on polüpeptiidid. Aminohappejääke neis pole enamasti isegi kümneid, vaid sadu. Valgus sisalduvate aminohapete järjekord on tavaliselt loetletud N-otsast (aminorühm) kuni C-otsani (karboksüülrühm).
Kujutage nüüd ette, et peptiidimolekul visatakse vette. On ilmselge, et see ei jää sinna ritta, vaid läheb kuidagi kokku. Teisisõnu, valgu molekul vees omandab tingimata mingi kolmemõõtmelise kuju. (konformatsioon), mis sõltub selle osade ja eriti aminohapperadikaalide vastastikmõjudest. Kuid need radikaalid, nagu me juba teame, on väga erinevad.

On tavaks eristada nelja valgu struktuuri taset:
● Esmane struktuur- peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide järjestus.
● sekundaarne struktuur- vastastikmõjud sama peptiidahela koostises olevate aminohapete vahel, mis asuvad lähedal (mõnede jääkide kaudu üksteisest).
● Tertsiaarne struktuur- interaktsioonid sama peptiidahela aminohapete vahel, mis asuvad meelevaldselt kaugel, isegi selle erinevates otstes.
● Kvaternaarne struktuur- interaktsioonid erinevate peptiidahelate vahel, mis on kokku pandud funktsionaalseks valguks. Kui valk koosneb ühest polüpeptiidahelast, siis sellel puudub kvaternaarne struktuur.
Esmane struktuur on ühemõõtmeline, kõik ülejäänud on kolmemõõtmelised. Esmane struktuur sisaldab peptiidsidemeid, ülejäänud tasemed - mis tahes muid aminohappejääkide vahelisi interaktsioone.

Esmane struktuur on lihtsalt aminohapete järjestus ise, näiteks: glütsiin, proliin, glütsiin, treoniin, glütsiin, glutamaat... ja nii edasi. Vasakul näidatud 24 aminohappest koosnev peptiid on kokkulepe; päris valgud on väga harva nii väikesed. Paremal näidatud 129 aminohappest koosnev valk on palju tüüpilisem, kuigi isegi sellist valku peetakse väikeseks. Mõlemal juhul on ahelad joonistatud kõveraks ainult mugavuse ja selguse huvides, tegelikult võiks sama hästi aminohapped reale loetleda (nagu seda tehakse vastavates andmebaasides).
Valgu molekuli põhistruktuur (sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne) põhineb järgmistel aminohappejääkide vahelistel interaktsioonidel:
● Vesiniksidemed (nii aminohapete polaarsete kõrvalahelate kui ka peptiidrühmade vahel).
● Elektriline külgetõmme positiivselt ja negatiivselt laetud külgahelate vahel.
● Hüdrofoobsed vastasmõjud süsivesinike külgahelate vahel. Tuletame meelde, et nimetatakse hüdrofoobseid molekule või molekulide osi, milles polaarsed sidemed puuduvad ja mis seetõttu veega halvasti interakteeruvad. Kuid nad lihtsalt kalduvad kokku hoidma, et vähendada nende endi veega suhtlemise pinda. Selline adhesioon võib olla üsna tugev – seda nimetatakse hüdrofoobseks interaktsiooniks või isegi hüdrofoobseks sidemeks.
● Disulfiidsillad tsüsteiini aminohappejääkide vahel.
Kõik need interaktsioonid, välja arvatud disulfiidsillad, on mittekovalentsed. Kuid me pole veel rääkinud disulfiidsildadest endast. Need moodustuvad aminohappe tsüsteiini jääkide vahel, mille kõrvalahel on kujul -CH 2 -SH. Pärast valgu sünteesimist võib selle tsüsteiinijääkide vahel tekkida järgmine reaktsioon:

Tsüsteiinijääkidest eemaldatakse vesinik (selle viivad ära spetsiaalsed kandjamolekulid) ja väävliaatomite vabad valentsid sulguvad üksteisele, moodustades disulfiidsild-S-S-. Valk võib selliste sildadega mitmes kohas olla "ristseotud". Nende moodustumise reaktsioon on põhimõtteliselt pöörduv - disulfiidsillad võivad tekkida ja puruneda, see on oluline mõnes füsioloogilises protsessis.

Siin on väga lihtne ja illustreeriv diagramm aminohappejääkide vastastikmõjudest, mis mõjutavad valgu ruumilist struktuuri. Peptiid A ja peptiid B on suure tõenäosusega sama polüpeptiidahela osad, mis on volditud pooleks; kuid see võib olla ka kaks täiesti sõltumatut polüpeptiidahelat, kui tegemist on kvaternaarse struktuuriga. Vasakul näeme tavalist vesiniksidet, mille moodustavad seriini külgahelad ja proteinogeenne aminohape, mida me pole veel kohanud, nimega asparagiin (mitte segi ajada aspartaadiga). Järgmine on hüdrofoobne interaktsioon kahe valiinijäägi vahel, veelgi kaugemal on disulfiidsild ja lõpuks paremal lüsiini ja aspartaadi külgahelad, mille vahel sel juhul tekib tõeline ioonside.
Veel kord märgime, et kõik ülaltoodud interaktsioonid võivad esineda nii erinevate polüpeptiidahelate vahel (seda nimetatakse kvaternaarseks struktuuriks) kui ka ühe polüpeptiidahela sees (see on sekundaarne või tertsiaarne struktuur).

Kaks levinumat valgu sekundaarstruktuuri tüüpi on α-heeliks ja β-leht. Üldiselt iseloomustavad sekundaarset struktuuri kolm tunnust:
● Hoiab peamiselt vesiniksidemeid, mis on osa peptiidrühmadest (mitte külgahelatest).
● Kasutab aminohappeid, mis on üksteisele suhteliselt lähedal – näiteks α-heeliksis tekivad aminohappejääkide n ja (n + 4) vahel pidevalt vesiniksidemed, ehk iga jääk moodustab vesiniksideme neljandaga. jääk sellest.
● on suure regulaarsusega. α-heeliksis hakkab see kohe silma, β-kihis, kus vastassuunaliste ahelate vahel tekivad vesiniksidemed, tuleb valgu molekul mitu korda ühtlaselt voltida.
Alfaheeliks on energeetiliselt eriti stabiilne, eriti tänu sellele, et selle sees vesiniksidemete moodustamises osalevad eranditult kõik peptiidrühmad.

Tertsiaarne struktuur põhineb suvaliselt kaugete (kuid samasse ahelasse kuuluvate) aminohappejääkide interaktsioonidel ja määrab, millise kuju saab kogu valgumolekul. Oleme juba rääkinud sellest, millised interaktsioonid loovad tertsiaarse struktuuri: need on külgahelate vahelised vesiniksidemed, hüdrofoobsed vastasmõjud ja ioonsed sidemed(vt pilti).

See diagramm näitab suurepäraselt ka tertsiaarse struktuuri allikaid: (a) ioonside, (b) vesinikside, (c) disulfiidsild, (d) hüdrofoobsed sidemed, sealhulgas nende väga huvitav variant, mida nimetatakse virnastamise interaktsiooniks - kattuvate aromaatsete tuumade kleepimine . Kasulik on pilti lähemalt vaadata ja iseseisvalt välja mõelda, millised aminohapped siin on seotud.
Vastus: glutamaat, lüsiin (ioonsed sidemed), türosiin, aspartaat (vesiniksidemed), isoleutsiin, alaniin (hüdrofoobsed sidemed), fenüülalaniin (virnastamine), tsüsteiin (disulfiidsild). Kahte väävli kaudu kovalentse sidemega ühendatud tsüsteiini nimetatakse tsüstiiniks. Lisaks märgitakse siin ära aminohappejääkide koosmõju vee ja süsihappegaasi molekulidega – mõlemad on samuti olulised.

Siin on ühe meie veres esineva täiesti juhuslikult valitud globuliinivalgu täielik ruumiline struktuur. See on juba üsna realistlik kolmemõõtmeline skeem. Alfa-heeliksid (spiraalid) ja beetakihid (vastupidiselt suunatud nooled) on sekundaarse struktuuri elemendid; millesse need kokku on pandud, on tertsiaarne struktuur. Siin puudub kvaternaarne struktuur.

Kvaternaarse struktuuriga valgu näide on meie immuunsüsteemi antikeha. "Rasked" ja "kerged" polüpeptiidahelad sünteesitakse eraldi, misjärel need ristseotakse disulfiidsildadega. Kettide endi erinevate segmentide tähistused meid ei huvita, kuid tasub tähelepanu pöörata asjaolule, et siin on kõigi reeglite kohaselt märgitud N- ja C-otsad.

Veel üks kvaternaarse struktuuriga valgu näide on hemoglobiin. See koosneb kahest α-ahelast ja kahest β-ahelast, mis sünteesitakse eraldi. Koos hoiavad neid koos peamiselt hüdrofoobsed interaktsioonid. Hemoglobiini eripära on see, et see sisaldab raua iooni, mis moodustab kompleksi spetsiaalse rühmaga, mida nimetatakse heemiks ja mis ei koosne üldse aminohapetest. Sellised lisarühmad on haruldased, kuid neid esineb keerulistes valkudes.

Valgu ruumilise struktuuri kaotust ilma peptiidsidemeid (st primaarstruktuuri) hävitamata nimetatakse denatureerimine. Lihtsaim viis valgu denatureerimiseks on seda kuumutada. Alternatiivne võimalus on näiteks kõrge happesus. Just valkude osaline denatureerimine toimub igasuguse toidu kuumtöötlemise käigus ja mõnikord on see protsess mingil määral pöörduv (näiteks piima keetmisel). Denatureeritud valgu ruumilise struktuuri taastamist nimetatakse renaturatsioon. Pärast seal lahustunud valgumolekulide täielikku denatureerumist muutub kõvaks keedetud muna valk tahkeks, kuna keerdumata polüpeptiidahelad on omavahel põimunud.

Väga oluline bioloogiline fakt on järgmine: teades valgu esmast struktuuri (ehk aminohappejärjestust), on teoreetiliselt võimalik täpselt ennustada selle ruumilist struktuuri kõigil tasanditel. Seda tehakse üsna edukalt biofüüsika ja bioinformaatika meetoditega. Teisisõnu, teades aminohappejärjestust, saame seeläbi valgu kohta täielikku teavet: antud järjestuse korral voldib see reeglina alati täpselt samamoodi. Hiljem näeme, milline tohutu tähtsus sellel on elusüsteemide kujundamisel.

Biokeemiline evolutsioon algas juba enne Maa kui planeedi teket. Niinimetatud süsinikmeteoriidid sisaldavad pikkade (kuni 30 aatomiga) süsinikuahelaga süsivesinikke, mitmehüdroksüülseid alkohole, aldehüüde, ketoone, süsivesikuid, karboksüülhappeid ja amiine. On ka aminohappeid ja need on väga mitmekesised – erineva aminorühmade paigutusega (α-, β-, γ-, δ- ja ε-aminohapped), kahe aminorühmaga ja muude omadustega (Pizzarello ja Šokk, 2010). Enamikku neist aminohapetest ei ole evolutsioon "valinud" olema proteinogeensed.
Juba sellel tasemel toimus loodusliku valikuga analoogne protsess. Huvitav on mõista põhjuseid, miks mõned aminohapped valiti proteinogeenseks ja teised mitte; Nüüd proovime sel teemal midagi öelda. Praeguseks olgu lisatud, et kõnealused meteoriidid pole kunagi olnud planeetide osad, seega ei moonuta nende keemilist koostist kõrged temperatuurid ja planeetide siseruumides valitsev surve. See on omamoodi väga iidse ajastu keemiline "reserv". Päikesesüsteem.

See aminohape (keemiliste reeglite järgi võib seda nimetada 2,2-diamino-3-metüülpentaanhappeks) oleks isoleutsiin, kui mitte α-positsioonis olev täiendav aminorühm. See võib olla aminohapete tohutu prebioloogilise mitmekesisuse esindaja. "Meteoriidi" aminohapetest sisaldusid valkude koostises vaid kaheksa: glütsiin, alaniin, proliin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, aspartaat ja glutamaat.

Isovaliin on aminohape, mis ei vasta proteinogeensete aminohapete üldvalemile (ehkki ei erine neist nii palju), ei sünteesita ega lagune ühegi maismaa elusorganismi poolt, vaid leidub meteoriitides. See on veel üks paljudest aminohapetest, mida ei ole proteinogeensuse jaoks valitud.
Miks on mõned aminohapped valkude koostises, teised aga mitte? Tõenäoliselt on asi selles, et kahe radikaali või kahe aminorühmaga aminohape sama süsiniku juures vähendab peptiidide võimalike konformatsioonide mitmekesisust, mida saab sellistest monomeeridest kombineerida. Diaminometüülpentaanhappel on α-aatomi juures kaks aminorühma ja isovaliinil kaks süsivesinikradikaali; mõlemad peaksid piirama polüpeptiidahela võimalike konformatsioonide arvu, muutes selle vähem paindlikuks. Kõigis proteinogeensetes aminohapetes on eranditult α-aatomi üks valentsidest hõivatud lihtsa vesinikuga. Ja see pole muidugi õnnetus. Meile juba tuntud proteinogeense aminohappe üldvalem ei ole isoleeritud fakt, mida saab ainult pähe õppida, vaid täiesti arusaadav evolutsiooniprodukt.
Iga üksik valk (kui see on valk, mitte ainult juhuslik polüpeptiid) on samuti iseenesest evolutsiooni produkt ja selle struktuur on kohandatud täitma mõnda rangelt määratletud funktsiooni. Tuntud biofüüsik Lev Aleksandrovitš Blumenfeld kirjutas: "Kui me peaksime raku kirjeldamiseks valima kahe äärmusliku mudeli – kellamehhanismi ja homogeense keemilise reaktsiooni vahel gaasifaasis, siis oleks valik ühemõtteline: rakk on võrreldamatult lähemal. kellamehhanismile kui puhtalt statistilisele süsteemile" (). See põhimõte ei toimi mitte ainult kogu raku tasandil - see kehtib ka üksikute biopolümeeride molekulide, see tähendab peamiselt valkude kohta. Blumenfeld lihtsalt alustab ülaltoodud sõnadega oma raamatu peatükki, mis on pühendatud valgu molekulide biofüüsikale.
Valkude funktsioonide mitmekesisus on tohutu. Nende väga lühike ja mittetäielik nimekiri võib välja näha umbes selline:
● Struktuurne (nt valgud sidekoe või keratiin, mis moodustab juuksed ja küüned).
● Katalüütiline (ensüümid).
● Signaal (hormoonid, retseptorid).
● Transport (näiteks hemoglobiin kannab hapnikku).
● Motoorne (lihasvalgud, ripsmed, lipud).
● Kaitsev (antikehad, mürgid).
Kõigist neist funktsioonidest käsitleme nüüd konkreetselt ainult ühte - katalüütilist.

Alustame sellest lihtsad määratlused. Ainet, mis kiirendab keemilist reaktsiooni, kuid ise selles püsivaid muutusi ei toimu, nimetatakse katalüsaator. Katalüsaatorit, mis on valk, nimetatakse ensüüm. Peaaegu kõik biokeemilised reaktsioonid toimuvad spetsiaalsete ensüümide abil. Ainet, mis käivitab antud ensüümi poolt katalüüsitud reaktsiooni, nimetatakse selle aineks substraat. Ensüümmolekuli osa, mis interakteerub vahetult substraadi molekuliga, nimetatakse aktiivne keskus. Tavaliselt hõivab aktiivne sait vaid väikese osa ensüümi molekulist.
Alloleval pildil on ensüüm, mis katalüüsib substraadi molekuli lagunemist kaheks osaks. See juhtub, kuid me peame meeles pidama, et see on erijuhtum. Ensüüm suudab sama eduga kaks molekuli "rist siduda" üheks ja lihtsalt muuta ühe molekuli teiseks ja teha üldiselt kõike. Ensüümide nomenklatuur on üsna keeruline, kuid enamasti koosneb ensüümi nimetus substraadi nimetusest ja iseloomulikust lõpust "-ase".

Aktiivne keskus suhtleb substraadiga nn võtme ja luku põhimõttel. Tuleb arvestada, et "lukk" (aktiivne keskpunkt), kui see on seotud "võtme" (substraadiga) endaga, muudab pöörduvalt oma konformatsiooni. Sellise reaktsiooni käigus toimib ensüümi molekul tegelikult üsna keerulise mehaanilise masinana, millel on palju hingesid, liigendeid, pöörlevaid osi ja muud sarnast (Khurgin et al., 1967).

Iga ensüüm on spetsialiseerunud rangelt määratletud keemilisele reaktsioonile. Näiteks ensüüm suktsinaatdehüdrogenaas seob suktsinaati (soola merevaikhape) ja muudab selle fumaraadiks (fumaarhappe sool). See on normaalne reaktsiooni kulg (a). Kui suktsinaadi asemel on malonaat - maloonhappe sool, mis erineb merevaikhappest ühe süsiniku võrra -, siis seostub see ka aktiivse tsentriga, kuid reaktsiooni ei toimu. Suktsinaat tõrjub konkureerivalt välja malonaat, mis "kinni jääb" ensüümi aktiivsesse keskmesse ja blokeerib selle (b). Seda nimetatakse konkurentsi pärssimine. Paljude ravimite ja mürkide toime põhineb konkurentsi pärssimisel.
Siin on diagramm ensüümi atsetüülkoliinesteraasi aktiivsest saidist, mis lagundab teatud molekuli, mida nimetatakse atsetüülkoliiniks:

Mida me siin pildil näeme? Atsetüülkoliin sisaldab:
● metüülrühmad (-CH 3), mille sidumiseks moodustab aktiivne kese hüdrofoobsed “taskud” (hüdrofoobsed taskud);
● hapnikuaatomid, mille sidumiseks on aktiivtsentris asparagiini (Asn) jääk - laenguta, kuid polaarne aminohape, mis moodustab kergesti vesiniksidemeid;
● positiivne laeng, mille ioonseks sidumiseks on ette nähtud aspartaadi jääk (Asp);
● lõpuks üsna laiendatud süsivesinike osa, millega türosiinijäägi (Tyr) aromaatne tuum moodustab hüdrofoobseid sidemeid.

Ja see kõik on täpselt omal kohal. Pildil olevad numbrid on primaarstruktuuris olevate aminohappejääkide arvud. Neist omakorda paistab kaks asja. Esiteks on atsetüülkoliinesteraasis rohkem kui 600 aminohapet. Sellist valku peetakse tõepoolest suureks ja aktiivne keskus hõivab sellest vaid väikese osa. Teiseks võivad aktiivse saidi läheduses esinevad aminohapped olla primaarses järjestuses väga kaugel – näiteks 300 jääki üksteisest. Nende "õige" vastastikune paigutus saavutatakse tänu polüpeptiidahela väga täpsele voltimisele, see tähendab tertsiaarsele struktuurile. Võib ette kujutada, kui keeruline biokeemiline masin selline ensüüm on. Ja igas elusrakus on mitu tuhat ensüümi.

"Valguuniversum" - kujuteldav ruum, mille igas punktis on üks valk. Mõõtmiste arv on võrdne selle valgu aminohappejääkide arvuga ja piki iga telge võib muutuja võtta 20 väärtust vastavalt standardsete proteinogeensete aminohapete arvule. Mõttekas on rõhutada, et “valguuniversum” ei ole poeetiline metafoor, vaid tänapäeval on see juba igapäevane tööriist bioinformaatikute töös, peaaegu nagu Descartes'i koordinaatide ruum matemaatilises analüüsis. Kõige lihtsamal dipeptiidi kirjeldaval "universumil" on ainult kaks mõõdet ja see koosneb 400 võimalikust punktist (20 2).

Valgu pikkuse kasvades kasvab "valguuniversumi" maht kiiresti. 300 aminohappest koosneva valgu (ja see on tüüpiline suurus) puhul on "universum" 300-mõõtmeline ja sisaldab 20 300 võimalikku olekut – see on palju rohkem kui koguarv prootonid ja neutronid füüsilise universumi vaadeldavas osas (10 80). Ilmselgelt on evolutsioon seni ammendanud vaid tühise osa sellest mahust.

On näidatud, et "valguuniversum" paisub nagu füüsiline universum: evolutsiooni käigus erinevad valgud üksteisest üha enam (Povolotskaja ja Kondrašov, 2010). Vasakpoolsel illustratsioonil - paisuv füüsiline universum (tähistatud on taevaobjektid), paremal - paisuv valguuniversum (tähistatud on üherakulised organismid, mille valkude esmast struktuuri autorid võrdlesid). "Edwin Hubble avastas, et galaktikad liiguvad üksteisest eemale ja galaktikate vaheline kaugus on positiivses korrelatsioonis nende paisumiskiirusega. Ekstrapoleerides selle trendi minevikku, jõudis Hubble järeldusele, et paisumine pidi alguse saama ühest punktist. See idee pani aluse kaasaegsele teooriale Big Bang. Midagi sarnast juhtub ka ühisest esivanemast lahknevate valkudega" (Markov, 2010).

See on pilt meid ümbritsevast füüsilise universumi osast väga väikeses skaalas – kaardile kantud joonlaud vastab miljardile valgusaastale. Neitsi superparv sisaldab 30 000 galaktikat, millest ainult üks on Linnutee. Kuid sellisel skaalal näeb kogu Neitsi superparv välja tühiselt väikese alana. See on ligikaudu samasugune valgujärjestuste ruumi struktuur, milles toimub evolutsioon. Kuid võib olla ka teisi, mittevalgulisi bioloogilisi universumeid.

A) Asendamatu aminohapped, nimetatakse neid ka "olulisteks". Neid ei saa inimkeha sünteesida ja neid tuleb saada toidust. Nende 8 ja veel 2 aminohapet on osaliselt asendamatud.

Olulised: metioniin, treoniin, lüsiin, leutsiin, isoleutsiin, valiin, trüptofaan, fenüülalaniin.

Osaliselt hädavajalikud: arginiin, histidiin.

A) Vahetatav(saab sünteesida inimkehas). Neid on 10: glutamiinhape, glutamiin, proliin, alaniin, asparagiinhape, asparagiin, türosiin, tsüsteiin, seriin ja glütsiin.

III. Keemiline klassifikatsioon - vastavalt aminohappe radikaali keemilisele struktuurile (alifaatne, aromaatne).

Valke sünteesitakse ribosoomidel mitte vabadest aminohapetest, vaid nende ühenditest koos ülekande-RNA-dega (t-RNA-dega).

Seda kompleksi nimetatakse "aminoatsüül-t-RNA-ks".

Valgu molekuli aminohapete vaheliste sidemete tüübid

1. KOVALENTSED SIDEMED – tavalised tugevad keemilised sidemed.

a) peptiidside

b) disulfiidside

2. MITTEKOVALENTSED (NÕRGAD) SIDEMETE TÜÜBID - seotud struktuuride füüsikalised ja keemilised vastasmõjud. Kümneid kordi nõrgem kui tavaline keemiline side. Nad on väga tundlikud füüsikaliste ja keemiliste keskkonnatingimuste suhtes. Need on mittespetsiifilised, st mitte rangelt määratletud keemilised rühmad ei ühine üksteisega, vaid väga erinevad keemilised rühmad, kuid vastavad teatud nõuetele.

a) Vesinikside

b) Ioonne side

c) Hüdrofoobne interaktsioon

PEPTIIDI LINK.

See moodustub ühe aminohappe COOH rühma ja naaberaminohappe NH 2 rühma tõttu. Peptiidi nimes muutuvad kõigi aminohapete nimed, välja arvatud viimane, mis asub molekuli C-otsas, nimedeks "il".

Tetrapeptiid: valüül-asparagüül-lüsüül-seriin

PEPTIIDSIDE moodustub AINULT KÕIGI AMINOHAPETE KOHTA ALFA-AMIINI RÜHMA JA NAABER MOLEKÜLI Fragmendi COOH-RÜHMA TÕTTU!!! Kui karboksüül- ja aminorühmad on osa radikaalist, siis nad mitte kunagi (!) ei osale valgu molekulis peptiidsideme moodustumisel.

Iga valk on pikk hargnemata polüpeptiidahel, mis sisaldab kümneid, sadu ja mõnikord rohkem kui tuhat aminohappejääki. Kuid ükskõik kui pikk polüpeptiidahel ka poleks, põhineb see alati molekuli tuumal, mis on kõikide valkude puhul absoluutselt sama. Igal polüpeptiidahelal on N-ots, mis sisaldab vaba terminaalset aminorühma ja C-ots, mille moodustab terminaalne vaba karboksüülrühm. Aminohapperadikaalid istuvad sellel vardal nagu külgoksad. Nende radikaalide arvu, suhte ja vaheldumise poolest erineb üks valk teisest. Peptiidside ise on osaliselt topelt tänu laktiim-laktaami tautomeeriale. Seetõttu on selle ümber pöörlemine võimatu ja see ise on poolteist korda tugevam kui tavaline kovalentne side. Joonisel on näha, et igast kolmest peptiidi või valgu molekuli varda kovalentsest sidemest kaks on lihtsad ja võimaldavad pöörlemist, nii et varras (kogu polüpeptiidahel) võib ruumis painduda.

Kuigi peptiidside on üsna tugev, saab seda suhteliselt kergesti hävitada keemiliselt – keetes valku tugevas happe- või leelislahuses 1-3 päeva.

Lisaks peptiidsidemetele hõlmavad ka kovalentsed sidemed valgu molekulis DISULFIIDSIDE.

Tsüsteiin on aminohape, mille radikaalis on SH-rühm, mille tõttu tekivad disulfiidsidemed.

Disulfiidside on kovalentne side. Kuid bioloogiliselt on see palju vähem stabiilne kui peptiidside. See on tingitud asjaolust, et kehas toimuvad intensiivselt redoksprotsessid. Disulfiidside võib tekkida sama polüpeptiidahela erinevate osade vahel, siis hoiab see seda ahelat painutatud olekus. Kui kahe polüpeptiidi vahel tekib disulfiidside, ühendab see need üheks molekuliks.